中国神经再生研究(英文版) ›› 2016, Vol. 11 ›› Issue (10): 1579-1581.doi: 10.4103/1673-5374.193234

• 观点:退行性病与再生 • 上一篇    下一篇

神经原纤维缠结形成的机制:有助于开发其抑制剂

  

  • 收稿日期:2016-09-10 出版日期:2016-10-31 发布日期:2016-10-31
  • 基金资助:
    这项工作得到了SDU2020到本特?芬森和Martin R. Larsen补助(阿尔茨海默病神经元与神经胶质互动合作项目)的支持

Neurofbrillary tangles in Alzheimer’s disease: elucidation of the molecular mechanism by immunohistochemistry and tau protein phospho-proteomics

Athanasios Metaxas, Stefan J. Kempf *   

  1. Institute of Molecular Medicine, University of Southern Denmark, Odense C, Denmark (Metaxas A) Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Southern Denmark, Odense M, Denmark (Kempf SJ)
  • Received:2016-09-10 Online:2016-10-31 Published:2016-10-31
  • Contact: Stefan J. Kempf, Ph.D., stefank@bmb.sdu.dk.
  • Supported by:
    This work was supported by grant SDU2020 to Prof. Bente Finsen and Prof. Martin R. Larsen (COPING AD – Collaborative Project on the Interaction between Neurons and Glia in Alzheimer’s Disease).

摘要: 来自南丹麦大学生物化学与分子生物学系Stefan J. Kempf博士认为研究过度磷酸化范围的分子机制,可能会加深我们对阿尔茨海默病神经病理学标志神经原纤维缠结形成机制的认识,并进一步阐明阿尔茨海默病中神经原纤维缠结沉积,突触损失与记忆障碍之间的关联。有趣的是,神经原纤维缠结形成和突触损失在阿尔茨海默病的发展过程中是相关的,每个过程都与认知功能进一步下降有关,因此应将两者作为发生阿尔茨海默病的相对病变讨论,而不是独立研究。使用质谱、生物信息学和阿尔茨海默病双转基因模型,作者已经确定了新的磷酸化位内源性“野生型”小鼠tau蛋白和其它微管调控蛋白。观察到的磷酸化蛋白质出现在大脑特定区域,并且与嗜银病变的嗅球、皮层、海马共在,以及非APPswe /PS1ΔE9小鼠脑干相关联。这些数据表明在阿尔茨海默病研究中使用联合磷酸化蛋白质组学原位标记技术研究可以关系到新颖的tau蛋白,并有助于开发抑制神经原纤维缠结的进程。