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《中国神经再生研究（英文版）》杂志为SCI、PubMed数据库收录的国际唯一一本专注神经再生领域研究的经同行评议的开放获取期刊，出版来自全球神经再生领域专业学者的前沿性基础研究及临床研究及转化医学、循证医学优秀的最新成果。

期刊出版来自于脑损伤与神经再生、脊髓损伤与神经再生、周围神经损伤与神经再生和神经退行性病与神经再生、神经影像与神经再生的相关研究。期刊关注神经损伤与再生过程中的轴突再生、突触生长、神经可塑性、神经修复和替代、神经移植等最新研究成果。尤其关注应用细胞治疗、基因治疗、生物因子治疗、药物治疗、手术治疗、康复治疗、物理疗法、组织工程、生物工程、生物材料、神经假体等干预性方法产生神经再生效果的相关研究。文章应清晰描述抑制神经元损伤、减轻神经元损伤的一系列变化，保护损伤神经元的过程、方法、程度与评价，突出从细胞分子水平以及分子生物学水平解释神经元损伤后以及预后再生的机制。

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NRR：中国兰州大学第二医院康学文团队阐述线粒体自噬在脊髓缺血再灌注损伤中的作用 

撰文：段艳妮，杨风光，张义宝，张明涛，康学文 

       脊髓缺血再灌注损伤是一种严重的脊髓损伤类型，可导致严重的感觉和运动功能障碍[1]。脊髓缺血再灌注损伤常见于创伤、脊髓和胸腹主动脉术后，具有不可预知性、难治性的特点，给患者、家庭及社会带来了沉重的负担。其中，脊髓缺血再灌注损伤的术后神经功能障碍和永久性截瘫的发生率分别高达9-16%[2]和0.3-6.5%[3]。由于神经元再生能力弱，病理机制复杂，脊髓缺血再灌注损伤目前还没有有效的治疗策略。线粒体自噬作为最具代表性的选择性自噬，可清除受损或功能失调的线粒体，进而维持线粒体功能及细胞稳态。越来越多的研究发现线粒体自噬对神经系统具有保护作用[4, 5]。然而，也有研究发现线粒体自噬对神经系统产生不利的影响[6]。因此，我们需了解线粒体自噬在脊髓缺血再灌注损伤病理过程中的潜在机制及调节剂，掌握线粒体自噬在脊髓缺血再灌注损伤中的最新进展，明确其潜在临床应用价值。 

       中国兰州大学第二医院康学文团队在《中国神经再生研究（英文）》（Neural Regeneration Research）上发表了题为“Role of mitophagy in spinal cord ischemia-reperfusion injury”的综述文章，探讨了脊髓缺血再灌注损伤中线粒体自噬通路以及线粒体自噬的激动剂及抑制剂，指出线粒体自噬是一把双刃剑。如果能找到线粒体自噬的平衡阈值，既可清除功能障碍的线粒体又可保证充足的能量进行损伤细胞的修复，这可成为脊髓缺血再灌注损伤提供一种有价值的治疗方式。 

      线粒体是在所有多细胞真核生物的细胞内发现的双膜结合的亚细胞器，是细胞的“动力源泉”，细胞活动所需能量的95%来自线粒体[7]。线粒体除为细胞提供能量外，还在细胞凋亡、坏死、自噬、脂类生成以及Ca2+代谢等方面发挥至关重要的作用，并具有调节细胞生长和细胞周期的能力[8]。多种与线粒体相关的病理生理机制在脊髓缺血再灌注损伤中发挥作用。缺血后血流再灌注可导致线粒体膜电位下降，活性氧产生增加，ATP合成减少，细胞色素C等凋亡因子释放、线粒体通透性转换孔开放，炎症通路被激活[9, 10]，以及线粒体动力学的失衡、线粒体自噬减少等[11]。由于线粒体功能障碍参与了脊髓缺血再灌注损伤的发生发展，因此可维持或恢复线粒体稳态的细胞过程成为脊髓缺血再灌注损伤越来越受欢迎的潜在治疗策略[12]。 

       越来越多的证据表明，在生理和病理条件下，线粒体在轴突的变性和再生、细胞凋亡、免疫反应等中起着重要的作用[13]。线粒体功能障碍在脊髓缺血再灌注损伤后多种细胞反应中发挥着主导作用，是导致细胞死亡的不同触发因素的共同事件[14]。在脊髓缺血再灌注损伤过程中，线粒体功能障碍发生在轴突变性的早期阶段，主要包括氧化应激、能量缺乏、线粒体动力学失衡、线粒体转运缺陷和线粒体自噬失调等，随后细胞发生坏死、凋亡或铁死亡[15]。而且，已有研究发现脊髓损伤后，注入到脊髓中的线粒体会被神经元、星形胶质细胞和巨噬细胞摄取，并导致凋亡细胞减少，运动功能增加，且脊髓损伤体积减小[16]。因此，严格控制线粒体质量和数量，可通过线粒体自噬及时消除功能障碍的线粒体对于维持健康的线粒体网络是至关重要的，也可避免受损线粒体对神经元的影响。然而，过度的线粒体自噬可能对神经细胞是不利的，目前还没有定论，仍需要进一步的研究[17-21]。 

      根据自噬是否具有选择性，自噬可分为选择性自噬和非选择性自噬。其中，选择性自噬中最具代表性的是线粒体自噬。在生理条件下，线粒体自噬是线粒体维持和更新的必要条件。同时，线粒体自噬可在多种病理应激反应中受到强烈刺激，如线粒体膜电位耗竭、缺氧、氧化应激等。因此，哺乳动物在多种生理和病理条件下进化出了不同的线粒体自噬途径来清除线粒体[22, 23]。在哺乳动物细胞中，具有最佳表征的是由PINK1和Parkin介导线粒体自噬，这是一种泛素依赖性机制[24]，在消除去极化线粒体中发挥管家作用。除了PINK1/Parkin介导的线粒体自噬，受体介导的线粒体自噬也被广泛研究。BNIP3、BNIP3L/NIX、FUNDC1、FKBP8和BCL2L13作为线粒体自噬受体，可被不同信号所激活，各自独立的介导线粒体自噬[25, 26]。近年来研究发现PINK1/Parkin通路可补偿由急性化学损伤介导的线粒体功能障碍[27]，而受体介导的线粒体自噬在慢性应激条件下以高速率运作[28]。 

      PINK1/Parkin介导的线粒体自噬是最普遍的线粒体自噬途径，包含3个主要元件：线粒体损伤传感器（PINK1）、信号放大器（Parkin）和信号效应器（泛素链）[29]。在基础条件下，PINK1定位于线粒体内膜，在线粒体外膜易位酶和线粒体内膜易位酶的帮助下进入线粒体基质进而被降解[30]。线粒体损伤后，线粒体膜通透性改变及线粒体膜电位降低，导致线粒体内膜易位酶异常整合。PINK1不能进入线粒体，聚集在线粒体外膜[31]。PINK1同源二聚并自磷酸化后成为一种高活性激酶[32]。磷酸化的PINK1招募并激活Parkin形成泛素链[33, 34]。随后，这些多泛素链被螯合体样受体（SLR）家族的多种泛素结合自噬接头识别。这些受体包括螯合体1（SQSTM1/p62）、视神经磷酸酶（OPTN）、BRCA1基因1蛋白（NBR1）、旁边的钙结合和卷曲螺旋结构域2（CALOCO2/NDP52）和Tax1结合蛋白1（TAX1BP1）。它们具有特异性的泛素结合结构域（UBD），以及促进其与自噬体膜中ATG8蛋白相互作用的LIR基序结合，进而通过自噬体和溶酶体途径清除受损或过量的线粒体。受体介导的线粒体自噬主要是受体蛋白通过C端跨膜结构域（TM）将线粒体自噬受体锚定在线粒体膜上，N端LIR结构域暴露在细胞质中，与自噬体膜上的LC3相互作用，进而通过与溶酶体结合而降解[35]。脊髓缺血再灌注损伤中线粒体自噬机制见图1。多种疾病的发生发展与线粒体自噬相关，目前线粒体自噬的分子调控机制仍然是线粒体自噬和细胞自噬领域的研究热点[36]。因此，线粒体自噬可能成为脊髓缺血再灌注损伤治疗的新方向。

图1 线粒体自噬通路的分子机制（图源：Duan et al., Neural Regen Res, 2026）

      线粒体功能障碍与多种疾病密切相关，因此对线粒体自噬进行诱导或干预是有效的治疗措施。按照作用靶点的不同，线粒体自噬诱导剂可以分为靶向和非靶向小分子线粒体自噬诱导剂。首先，PINK1/Parkin介导的线粒体自噬是最普遍的线粒体自噬途径，使用该通路的活性调节剂可以自然促进线粒体自噬的发生。如三磷酸激动素（KTP）作为一种新的底物，对PINK1的亲和力高于天然底物ATP[37]。此外，激动素是KTP的前体，其应用于细胞将导致PINK1活性显著增加，导致去极化线粒体的Parkin募集水平更高[38]。对于非靶向的小分子线粒体自噬诱导剂来说，线粒体膜电位的破坏是其有效的触发因素[39]。线粒体解偶联剂将H+从膜间隙带回线粒体，并以质子化的形式将其释放到基质中，从而消除了线粒体内膜两侧的H+浓度梯。在细胞生物学研究中，这些弱酸性质子（H+）离子载体，也称为质子载体，经常被用作线粒体自噬的诱导剂。典型的质子载体主要有羰基氰间氯苯腙（CCCP）、羰基氰对三氟甲氧基苯腙（FCCP）和2，4-二硝基苯酚（DNP）等。对于线粒体自噬抑制剂，目前可以用现有的药理学试剂如3-甲基腺嘌呤（3-MA）、巴弗洛霉素A1和氯喹来实现对线粒体自噬的抑制。这些药物虽然常规用于研究线粒体自噬缺血再灌注损伤的影响，它们也受到选择性和特异性的限制。Drp1作为线粒体分裂的关键调节蛋白，可被线粒体分裂抑制剂1（Mdivi-1）变构调节剂[40]，研究证实Mdivi-1通过缓解自噬功能障碍和抑制线粒体自噬激活，减轻创伤性脑损伤中的血脑屏障破坏和细胞死亡[41]。IGS2.7可通过抑制ULK1的表达调节线粒体自噬[42]。Analogue6通过选择性增加自噬流量，同时阻断HCT116细胞中的自噬体-溶酶体融合，成为一种强效的自噬/线粒体自噬抑制剂[42]。 

      近年来，随着临床和基础研究的不断深入，脊髓缺血再灌注损伤后神经元再生障碍仍然是实现神经功能恢复的重要限制因素。脊髓极易受到缺血再灌注损伤，其中线粒体是最重要的介入靶点之一。脊髓缺血再灌注损伤已被证明可以通过多种信号通路激活线粒体自噬（图2）。在脊髓缺血再灌注损伤后，线粒体自噬可以保护细胞免于释放线粒体内容物，包括ROS，但它也可能导致过度的线粒体清除，限制细胞能量产生，进而减弱脊髓缺血再灌注损伤来改善运动功能[43]。然而，长期缺血性损伤引起功能障碍的线粒体数量增加并诱导过度的线粒体自噬，则会导致细胞永久性和不可逆的。可见，线粒体自噬的适应性或适度上调是保护性的，而线粒体自噬的不受控制或大量上调是适应不良和有害的[44]。考虑到线粒体自噬也是一把双刃剑，受损的线粒体去除不足或功能线粒体的过度降解均将会导致神经元细胞死亡。因此，如果找到线粒体自噬的平衡阈值，即可以清除功能障碍的线粒体又可以保证充足的ATP进行损伤细胞的修复，则对线粒体自噬的调节可能成为一种有价值的治疗方式[45]。那么，线粒体自噬在脊髓缺血再灌注损伤中的作用是有利的还是有害的，及脊髓缺血再灌注损伤潜在发病机制和外源性操纵的潜力，仍有待进一步研究[46]。

图2 脊髓缺血再灌注损伤中神经元细胞发生线粒体自噬（图源：Duan et al., Neural Regen Res, 2026）

      线粒体自噬是一个非常复杂的过程，目前的研究表明激活线粒体自噬的通路主要有PINK1/Parkin、NIX、BNIP3、FUNDC1以及脂质受体通路等。通路之间存在窜扰，如NIX通路中涉及到PINK1/Parkin通路的参与，PGAM5-FUNDC1可能与PINK1/Parkin通路相互作用，这需要进一步研究去揭示通路之间的相互关系；同时，还发现一些新途径也可以激活线粒体自噬，如通过GIT1调控途径、下调miRNA-124诱导途径等，对于这些新途径的研究也需进一步深入。在未来的研究中，开发新的治疗策略来逆转脊髓缺血再灌注损伤仍是当务之急。虽然目前没有美国食品药品监督管理局批准的直接靶向线粒体的药物，但上述许多调节剂显示出它们作为可能的药物靶点的潜力，以调节线粒体功能、生物发生、融合、分裂和线粒体自噬，从而赋予针对脊髓缺血再灌注损伤损伤的神经保护作用。此外，运动可以激活线粒体自噬，清除受损的线粒体，刺激线粒体生物合成，改善多种组织的线粒体功能[47]。线粒体转移，一个将功能线粒体转移到受损的神经元，已经成为人们关注的焦点，值得进一步研究。随着对线粒体自噬研究的不断深入，相信在未来的治疗中，通过线粒体自噬途径治疗脊髓损伤的应用会越来越广泛和成熟。 

原文链接：https://doi.org/10.4103/NRR.NRR-D-24-00668

参考文献 

[1] Smith PD, Puskas F, Meng X, et al. The evolution of chemokine release supports a bimodal mechanism of spinal cord ischemia and reperfusion injury. Circulation. 2012;126(11 Suppl 1):S110-117. 

[2] Verhoeven EL, Katsargyris A, Bekkema F, et al. Editor's choice - Ten-year experience with endovascular repair of thoracoabdominal aortic aneurysms: results from 166 consecutive patients. Eur J Vasc Endovasc Surg. 2015;49(5):524-531. 

[3] Estrera AL, Miller CC, 3rd, Chen EP, et al. Descending thoracic aortic aneurysm repair: 12-year experience using distal aortic perfusion and cerebrospinal fluid drainage. Ann Thorac Surg. 2005;80(4):1290-1296; discussion 1296. 

[4] Nikoletopoulou V, Papandreou ME, Tavernarakis N. Autophagy in the physiology and pathology of the central nervous system. Cell Death Differ. 2015;22(3):398-407. 

[5] Lipinski MM, Wu J, Faden AI, et al. Function and mechanisms of autophagy in brain and spinal cord trauma. Antioxid Redox Signal. 2015;23(6):565-577. 

[6] Jendrach M, Mai S, Pohl S, et al. Short- and long-term alterations of mitochondrial morphology, dynamics and mtDNA after transient oxidative stress. Mitochondrion. 2008;8(4):293-304. 

[7] Lane N, Martin W. The energetics of genome complexity. Nature. 2010;467(7318):929-934. 

[8] Kalkavan H, Green DR. MOMP, cell suicide as a BCL-2 family business. Cell Death Differ. 2018;25(1):46-55. 

[9] Sanderson TH, Reynolds CA, Kumar R, et al. Molecular mechanisms of ischemia-reperfusion injury in brain: pivotal role of the mitochondrial membrane potential in reactive oxygen species generation. Mol Neurobiol. 2013;47(1):9-23. 

[10] Panel M, Ruiz I, Brillet R, et al. Small-molecule inhibitors of cyclophilins block opening of the mitochondrial permeability transition pore and protect mice from hepatic ischemia/reperfusion injury. Gastroenterology. 2019;157(5):1368-1382. 

[11] Huang J, Chen L, Yao ZM, et al. The role of mitochondrial dynamics in cerebral ischemia-reperfusion injury. Biomed Pharmacother. 2023;162:114671. 

[12] Han Q, Xie Y, Ordaz JD, et al. Restoring cellular energetics promotes axonal regeneration and functional recovery after spinal cord injury. Cell Metab. 2020;31(3):623-641.e628. 

[13] Wang B, Huang M, Shang D, et al. Mitochondrial behavior in axon degeneration and regeneration. Front Aging Neurosci. 2021;13:650038. 

[14] Slater PG, Domínguez-Romero ME, Villarreal M, et al. Mitochondrial function in spinal cord injury and regeneration. Cell Mol Life Sci. 2022;79(5):239. 

[15] Hall ED, Wang JA, Bosken JM, et al. Lipid peroxidation in brain or spinal cord mitochondria after injury. J Bioenerg Biomembr. 2016;48(2):169-174. 

[16] Li H, Wang C, He T, et al. Mitochondrial transfer from bone marrow mesenchymal stem cells to motor neurons in spinal cord injury rats via gap junction. Theranostics. 2019;9(7):2017-2035. 

[17] Su SH, Wu YF, Wang DP, et al. Inhibition of excessive autophagy and mitophagy mediates neuroprotective effects of URB597 against chronic cerebral hypoperfusion. Cell Death Dis. 2018;9(7):733. 

[18] Deng Z, Ou H, Ren F, et al. LncRNA SNHG14 promotes OGD/R-induced neuron injury by inducing excessive mitophagy via miR-182-5p/BINP3 axis in HT22 mouse hippocampal neuronal cells. Biol Res. 2020;53(1):38. 

[19] Wen H, Li L, Zhan L, et al. Hypoxic postconditioning promotes mitophagy against transient global cerebral ischemia via PINK1/Parkin-induced mitochondrial ubiquitination in adult rats. Cell Death Dis. 2021;12(7):630. 

[20] Wang H, Chen S, Zhang Y, et al. Electroacupuncture ameliorates neuronal injury by Pink1/Parkin-mediated mitophagy clearance in cerebral ischemia-reperfusion. Nitric Oxide. 2019;91:23-34. 

[21] Yu D, Li M, Nie P, et al. Bcl-2/E1B-19KD-interacting protein 3/light chain 3 interaction induces mitophagy in spinal cord injury in rats both in vivo and in vitro. J Neurotrauma. 2018;35(18):2183-2194. 

[22] Onishi M, Yamano K, Sato M, et al. Molecular mechanisms and physiological functions of mitophagy. EMBO J. 2021;40(3):e104705. 

[23] Youle RJ, Narendra DP. Mechanisms of mitophagy. Nat Rev Mol Cell Biol. 2011;12(1):9-14. 

[24] Eiyama A, Okamoto K. PINK1/Parkin-mediated mitophagy in mammalian cells. Curr Opin Cell Biol. 2015;33:95-101. 

[25] Lou G, Palikaras K, Lautrup S, et al. Mitophagy and neuroprotection. Trends Mol Med. 2020;26(1):8-20. 

[26] Liu L, Feng D, Chen G, et al. Mitochondrial outer-membrane protein FUNDC1 mediates hypoxia-induced mitophagy in mammalian cells. Nat Cell Biol. 2012;14(2):177-185. 

[27] Palikaras K, Lionaki E, Tavernarakis N. Mechanisms of mitophagy in cellular homeostasis, physiology and pathology. Nat Cell Biol. 2018;20(9):1013-1022. 

[28] Villa E, Marchetti S, Ricci JE. No Parkin Zone: Mitophagy without Parkin. Trends Cell Biol. 2018;28(11):882-895. 

[29] Harper JW, Ordureau A, Heo JM. Building and decoding ubiquitin chains for mitophagy. Nat Rev Mol Cell Biol. 2018;19(2):93-108. 

[30] Greene AW, Grenier K, Aguileta MA, et al. Mitochondrial processing peptidase regulates PINK1 processing, import and Parkin recruitment. EMBO Rep. 2012;13(4):378-385. 

[31] Bakthavachalam P, Shanmugam PST. Mitochondrial dysfunction - Silent killer in cerebral ischemia. J Neurol Sci. 2017;375:417-423. 

[32] Okatsu K, Uno M, Koyano F, et al. A dimeric PINK1-containing complex on depolarized mitochondria stimulates Parkin recruitment. J Biol Chem. 2013;288(51):36372-36384. 

[33] Ordureau A, Sarraf SA, Duda DM, et al. Quantitative proteomics reveal a feedforward mechanism for mitochondrial PARKIN translocation and ubiquitin chain synthesis. Mol Cell. 2014;56(3):360-375. 

[34] Ordureau A, Heo JM, Duda DM, et al. Defining roles of PARKIN and ubiquitin phosphorylation by PINK1 in mitochondrial quality control using a ubiquitin replacement strategy. Proc Natl Acad Sci U S A. 2015;112(21):6637-6642. 

[35] Marinković M, Novak I. A brief overview of BNIP3L/NIX receptor-mediated mitophagy. FEBS Open Bio. 2021;11(12):3230-3236. 

[36] Lisanti MP, Martinez-Outschoorn UE, Chiavarina B, et al. Understanding the "lethal" drivers of tumor-stroma co-evolution: emerging role(s) for hypoxia, oxidative stress and autophagy/mitophagy in the tumor micro-environment. Cancer Biol Ther. 2010;10(6):537-542. 

[37] Hertz NT, Berthet A, Sos ML, et al. A neo-substrate that amplifies catalytic activity of parkinson's-disease-related kinase PINK1. Cell. 2013;154(4):737-747. 

[38] Lu Y, Li Z, Zhang S, et al. Cellular mitophagy: Mechanism, roles in diseases and small molecule pharmacological regulation. Theranostics. 2023;13(2):736-766. 

[39] Elmore SP, Qian T, Grissom SF, et al. The mitochondrial permeability transition initiates autophagy in rat hepatocytes. FASEB J. 2001;15(12):2286-2287. 

[40] Xu T, Dong Q, Luo Y, et al. Porphyromonas gingivalis infection promotes mitochondrial dysfunction through Drp1-dependent mitochondrial fission in endothelial cells. Int J Oral Sci. 2021;13(1):28. 

[41] Wu Q, Gao C, Wang H, et al. Mdivi-1 alleviates blood-brain barrier disruption and cell death in experimental traumatic brain injury by mitigating autophagy dysfunction and mitophagy activation. Int J Biochem Cell Biol. 2018;94:44-55. 

[42] Maestro I, De La Ballina LR, Porras G, et al. Discovery of mitophagy inhibitors with therapeutic potential in different familial amyotrophic lateral sclerosis mutations. Int J Mol Sci. 2022;23(20):12676. 

[43] Li Q, Gao S, Kang Z, et al. Rapamycin enhances mitophagy and attenuates apoptosis after spinal ischemia-reperfusion injury. Front Neurosci. 2018;12:865. 

[44] Sciarretta S, Hariharan N, Monden Y, et al. Is autophagy in response to ischemia and reperfusion protective or detrimental for the heart? Pediatr Cardiol. 2011;32(3):275-281. 

[45] Anzell AR, Maizy R, Przyklenk K, et al. Mitochondrial quality control and disease: insights into ischemia-reperfusion injury. Mol Neurobiol. 2018;55(3):2547-2564. 

[46] Yang JL, Mukda S, Chen SD. Diverse roles of mitochondria in ischemic stroke. Redox Biol. 2018;16:263-275. 

[47] Memme JM, Erlich AT, Phukan G, et al. Exercise and mitochondrial health. J Physiol. 2021;599(3):803-817.